Das Helix-Bündel ist eine konservierte Proteinfaltung aus mehreren α-Helices, welche sich parallel oder antiparallel zueinander anordnen. Die hydrophoben Teile der einzelnen α-Helices ordnen sich dabei nach innen gerichtet an und die hydrophilen Teile nach außen, um eine hydrophile Oberfläche zu schaffen. Im Inneren des Bündels können z. B. Kofaktoren gebunden werden.
Bekannt ist zum Beispiel das 3- oder das 4-Helix-Bündel.
Einzelnachweise Bearbeiten
- S Kamtekar, Michael Hecht: Protein Motifs. 7. The four-helix bundle: what determines a fold? In: FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology. Band 9, 1. September 1995, S. 1013–22, doi:10.1096/fasebj.9.11.7649401 (researchgate.net [abgerufen am 4. Februar 2020]).